Acetyl-Angiotensin I (human)；Ac‑DRVYIHPFHL‑OH

一、基本信息

• 别名：N‑乙酰‑人血管紧张素 I

• 三字母序列：Ac‑Asp‑Arg‑Val‑Tyr‑Ile‑His‑Pro‑Phe‑His‑Leu‑OH

• 单字母序列：Ac‑DRVYIHPFHL‑OH

• 氨基酸数目：10 aa

• CAS 号：67509‑13‑1

• 分子式：C₆₄H₉₁N₁₇O₁₅

• 分子量：1338.54 Da

• 修饰：N 端乙酰化封闭游离氨基；C 端游离羧基；无 Cys、无二硫键；含 Tyr、多个 His；常见 TFA 盐；理论等电点 pI≈7.9，弱碱性多肽

• 结构式：

二、理化性质

人工合成线性十肽，是天然人 Angiotensin I 的 N‑乙酰化衍生物，冻干白色粉末，水溶性良好，可溶于水、稀乙酸、中性 PBS 缓冲液。 N 端乙酰化屏蔽 N 端游离氨基，抵抗氨基肽酶的 N 端降解，体外孵育稳定性远高于天然 H‑Angiotensin I；该修饰不影响 C 端酶切位点。 肽链含有 Tyr 酪氨酸，对光照敏感；多个 His 组氨酸，极端 pH 条件易发生化学修饰；无甲硫氨酸，无氧化型杂质风险；高温、强碱会加速肽键水解失活。

注意：人体内不存在 N‑乙酰化的 Ang I，属于体外合成工具肽。

三、生物学背景与作用机理

完整保留天然血管紧张素 I 全部氨基酸序列，N 端被乙酰封闭。

1. 可被ACE（血管紧张素转换酶）识别切割 C 端 His‑Leu 二肽，生成 Ac‑Angiotensin II（Ac‑DRVYIHPF‑OH）；ACE 识别底物依赖 C 端区域，不受 N 端乙酰修饰干扰PMC。

2. N 端被封闭，氨基肽酶无法从 N 端逐步降解肽链，消除体外孵育体系中 N 端降解产物的干扰。

3. 乙酰化产物 Ac‑Ang II 依然可以结合 AT1、AT2 受体，但受体亲和力弱于天然 Ang II。

4. 本身无显著血管收缩活性，需要 ACE 酶切之后才产生下游活性肽。

四、科研应用

1. ACE 酶活体外测定底物：用于检测血管紧张素转换酶活性，评价 ACE 抑制剂药物，N 端乙酰化可以消除氨基肽酶带来的背景干扰，提高检测信噪比。

2. RAS 系统酶学构效研究：对比 N‑乙酰‑Ang I 与天然 Ang I，研究 N 端氨基对 ACE 底物识别、肽段降解代谢的影响。

3. 体外 RAS 级联重构实验：体外模拟 ACE 催化反应，用来生成 N‑乙酰化 Ang II，用于受体药理学对照实验。

4. 对照肽，和天然 Angiotensin I 平行实验，区分 N 端降解对实验结果的干扰。

五、溶解与储存规范

1. 溶解：优先纯水、稀乙酸或者中性 PBS；溶解性差，少量 DMSO 预溶后缓冲液稀释；配制过程避光，保护酪氨酸残基。

2. 干粉：密封干燥避光，‑20℃长期保存，稳定期 2‑3 年。

3. 溶液：分装小体积‑80℃冻存，禁止反复冻融；4℃条件只能短期放置数天。

4. 提示：仅限体外科研实验，不可用于人体给药。